Anatomie-Lexikon

Trypsin

úvod

Trypsin je enzym, který se vyrábí ve slinivce břišní a má velký význam pro lidské trávení. Aktivuje další trávicí enzymy z pankreatu ve střevě, které zase dále štěpí proteiny, které jsou přijímány potravou. Ty pak mohou být absorbovány v dalším průběhu průchodu střevem. Trypsin je proto důležitý jako aktivátor různých trávicích enzymů pro resorpci proteinů.

Úkoly a funkce - jak trypsin funguje?

Trypsin se vyrábí v pankreatu (slinivka břišní) a jako enzym je zodpovědný za aktivaci dalších trávicích enzymů z pankreatu. Jsou to hlavně chymotrypsin, elastáza a karboxypeptidáza. Trypsin tedy spouští aktivační kaskádu, která má zásadní význam pro trávení bílkovin z potravy. Nedostatek tedy vede k závažným poruchám v těle a především v tlustém střevu k hnilobě.

také číst:

Chymotrypsin
Karboxypeptidáza

Enzymy, které aktivují trypsin, zase mohou štěpit proteiny z potravy a rozdělit je na takzvané oligopeptidy. Ty pak mohou být snáze vstřebávány do tenkého střeva a cirkulovány transportovány do různých částí těla. Tělo potřebuje proteinové komponenty z potravin především proto, aby z nich vytvořilo vlastní proteiny. Používají se například pro strukturu těla ve formě kůže, pojivové tkáně, svalů nebo kostí. Tělo však také potřebuje proteiny jako hormony, protilátky pro imunitní systém nebo pro přenos kyslíku.

Jako enzym má trypsin specifické vlastnosti, pokud jde o to, jak štěpí proteiny. Je to takzvaná endopeptidáza, což znamená, že štěpí peptidové vazby, tj. Vazby mezi jednotlivými aminokyselinami (které tvoří peptid nebo protein) v proteinu.

Kromě hlavní funkce při trávení může trypsin také snížit bolest, ke které dochází například v souvislosti s artritidou.
Hraje také roli při rozpadu různých komplexů u autoimunitních onemocnění a může zabránit nadměrné akumulaci krevních destiček. K tomu dochází proto, že trypsin aktivuje další enzymy, jako je například plasmin, který zase rozpouští fibrin a uvolňuje tak adherentní síť krevních destiček

Co je trypsinogen?

Trypsin je enzym, který má tendenci rozkládat další proteiny. Je proto důležité, aby tato funkce nenastala v místě výroby, tj. Pankreatu. Aby se tomu zabránilo, trypsin se vyrábí v neaktivní přípravné fázi. Tento prekurzor je také známý jako proenzym a, v případě trypsinu, je trypsinogen.

Přečtěte si více o tématu zde: Trypsinogen

Při jídle se neaktivní prekurzor trypsinogen uvolňuje ze slinivky břišní a aktivuje se v tenkém střevě. To se provádí jiným enzymem zvaným enteropeptidáza. Části trypsinogenu se oddělí, čímž se vytvoří aktivní forma trypsin.

Při diagnostice některých nemocí, jako je cystická fibróza, je důležité měřit hladinu trypsinu v lidském těle. Za tímto účelem lze také určit množství trypsinogenu v těle, protože to přímo souvisí s množstvím dostupného trypsinu.

Mohlo by vás také zajímat: Cystická fibróza

Co je antitrypsin?

Antitrypsin je takzvaný inhibitor proteázy. To znamená, že antitrypsin je schopen zabránit trypsinu v plnění jeho úkolů a rozkladu proteinů. To je zvláště důležité pro odbourávání bílkovin v krvi.

Dozvědět se víc o: Antitrypsin alfa-1

Antitrypsin je obvykle označován jako alfa-1-antitrypsin, protože může být detekován detekční metodou (elektroforéza proteinu) v takzvané alfa-1 frakci. Vyrábí se převážně v játrech a je důležité zabránit nadměrnému zánětu v těle inhibicí různých enzymů, jako je trypsin, plasmin nebo trombin. V případě nedostatku tedy dochází k vážnému poškození jater, ale také plic.

Mohlo by vás také zajímat: Nedostatek alfa-1 antitrypsinu

Inhibitory trypsinu

Inhibitory trypsinu jsou peptidy, které zabraňují rozvoji trypsinu ve střevu nebo jej omezují. Trypsin je blokován a nemůže fungovat jako aktivátor jiných trávicích enzymů ve střevě.

Inhibitory trypsinu se nacházejí v různých potravinách. Známým zástupcem jsou sójové boby, které obsahují inhibitory trypsinu v surové formě. Při konzumaci surových sójových bobů může být trávení bílkovin ve střevě narušeno. Aby se tomu zabránilo, měly by se sójové boby před konzumací vařit, protože to deaktivuje inhibitory trypsinu. V případě sójové mouky by mělo být zajištěno, že prošla procesem pražení, protože to také způsobuje, že inhibitory trypsinu jsou neškodné. Jinak by mohly nastat trávicí problémy.

Přečtěte si níže: Trávicí problémy

Laboratorní hodnoty trypsinu

Standardní hodnota

K určení hladiny trypsinu je nutný vzorek krve. Z toho může být množství přítomného trypsinu stanoveno v lékařské laboratoři.

U zdravého člověka je hodnota mezi 10 a 57 μg na litr krve.

Hladina trypsinu se zpravidla stanoví, pokud existuje podezření, že může být přítomen akutní zánět slinivky břišní, tj. Pankreatitida. K tomu by však měly být stanoveny i další parametry, jako je hodnota elastázy.

Trypsin se zvýšil

Pokud se hladina trypsinu v krvi zvýší, znamená to, že z pankreatu se uvolňuje buď nadměrné množství trávicího enzymu, nebo se po splnění jeho funkce z těla vylučuje příliš málo trypsinu.

Nadměrná sekrece trypsinu může být způsobena akutním zánětem slinivky břišní, tj. Pankreatitidy. Může to však být také recidiva chronické, tj. Dlouhodobé pankreatitidy. Možnými příčinami jsou také nádor slinivky břišní nebo cystická pankreatická fibróza v souvislosti s cystickou fibrózou. Pokud je však podezření na některou z těchto chorob, měly by být pro objasnění posouzeny další parametry pankreatu.

Další možnou příčinou zvýšení hladin trypsinu je renální nedostatečnost. Toto podezření by měl lékař dále objasnit, pokud je podezření.

Více se dozvíte na: Zánět slinivky břišní

Nedostatek trypsinu

Protože trypsin je klíčovou součástí aktivační kaskády pro trávicí enzymy ve střevě, nedostatek vede k nedostatečnému trávení a absorpci proteinů z potravy.
Nedostatek absorpce potravinových bílkovin vede ke ztrátě hmotnosti a příznakům nedostatku v důsledku nedostatku bílkovin v lidském těle. Kromě toho dochází k takzvané střevní hnilobě s akumulací sloučenin obsahujících dusík. To lze také poznat masnými vlákny ve stolici.

Při které hodnotě pH funguje trypsin nejlépe?

Trypsin, stejně jako většina ostatních trávicích enzymů, může správně fungovat jen při určitém pH. Optimální rozmezí pH pro trypsin je mezi 7 a 8, a tedy odpovídá rozmezí pH u zdravého člověka v tenkém střevě. Pokud se toto rozmezí změní, trypsin již nemůže dostatečně fungovat a to může vést k narušení absorpce proteinů z potravy.

Zjistěte více o dalších enzymech a o tom, co dělají: Úloha enzymů v lidském těle

Výroba trypsinu

Stejně jako mnoho jiných trávicích enzymů se trypsin vyrábí ve slinivce břišní nebo přesněji v exokrinní části slinivky břišní. Tam je nejprve uvolňován jako proenzym trypsinogen a poté přeměněn na aktivní formu v tenkém střevě enzymem entereopeptidázou, která zase může aktivovat další trávicí enzymy.